Unieke enzymvorm verbaast scheikundigen

Het is de specialiteit van microbioloog Mike Jetten om nieuwe bacterien op te sporen die bijzondere chemische reacties uitvoeren. In 2011 vond hij in de modderpoelen van Italiaanse vulkanische zwavelbronnen een oerbacterie met exotische aanpassingen in zijn metabolisme. De bacterie maakt energie door met het enzym CS2-hydrolase CS2 om te zetten in H2S en CO2. Bij nader onderzoek bleek het enzym (in oplossing) uit twee vormen te bestaan: enkele ringen en dubbele ringen die aan elkaar gekoppeld zijn zoals twee schakels in een ketting, oftewel hexadecameric catenanes

Myerieuze ringen

De aan elkaar gekoppelde ringen zijn bijzonder: die structuur is nog nooit eerder gezien in de biologie. De onderzoekers wilden daarom controleren of ze meetfout maakten: misschien waren de gekoppelde ringen eigenlijk twee losse, aan elkaar grijpende ringen? Jasmin Mecinovic, chemicus aan de Radboud Universiteit, zocht het uit. `Dat deden we door het enzym op te lossen in grote hoeveelheden vloeistof. In die lage concentraties bekeken we de verhouding tussen enkele en gekoppelde ringen. Als de gekoppelde ringen een meetfout waren, zou je ze in lage concentraties niet meer verwachten omdat de kans op toevallig boven elkaar liggende ringen dan klein is. De verhouding bleef in alle oplossingen gelijk, dus de gekoppelde ringen bestaan echt! Dat hebben we gecheckt met drie verschillende scheikundige technieken: size exclusion chromatografie, multi-angle laser light scattering en massaspectrometrische analyses.'

Evolutie of toeval

De drie technieken bevestigden elkaars conclusie en nu weet Mecinovic het zeker: de gekoppelde ringen zijn geen meetfout. Zijn artikel trekt de aandacht: naast de publicatie in Chemical Communications werd het artikel tot `hot article' benoemd. `We hebben een heel speciaal enzym in handen', zegt Mecinovic.

`De laatste jaren hebben chemici uitvoerig onderzoek gedaan naar artificiele gekoppelde ringen, maar wij hebben nu als eerste het onderzoek ingezet naar de uiterst zeldzame biologische variant. Doordat er vrijwel geen papers over dit onderwerp zijn, moeten er nog veel fundamentele vragen beantwoord worden. Ik wil nu bijvoorbeeld gaan uitzoeken waarom de natuur juist deze vorm gekozen heeft. Misschien is dat evolutionair, en heeft deze vorm voordelen boven andere omdat hij sterker of stabieler is. Maar misschien is het ook gewoon chemisch toeval dat het enzym er zo uitziet. Dat wil ik nu gaan onderzoeken door de dubbele ringen nog beter moleculair te omschrijven.'

Dr. Jasmin Mecinovic deed zijn promotieonderzoek aan de Universiteit van Oxford en deed als postdoc onderzoek aan Harvard University. Momenteel is hij assistant professor op de afdeling Synthetic organic chemistry van het Institute for Molecules and Materials (IMM) van de Radboud Universiteit. Het beschreven onderzoek kwam tot stand door een samenwerking met microbioloog Mike Jetten van het Institute for Water and Wetland Research (IWWR) van de Radboud Universiteit en massaspectrometrist Carol Robinson van de Universiteit van Oxford.

Bron: Nieuwsbank